Raumstruktur der Proteine < Biologie < Naturwiss. < Vorhilfe
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(Frage) beantwortet  | | Datum: | 12:07 Mi 24.09.2008 | | Autor: | coxii |
Hallo,
ich habe mal eine Frage. Es gibt ja Aminosäuren die können hydrophob, hydrophil, sauer, basisch oder aromatisch sein. In der Sekundär- und Tertiärstruktur wirken ja zwischen den Aminosäureresten ja chemisch-Physikalische Anziehungskräfte und welche Raumstruktur man vorfindet, hängt ja von den Aminosäuren ab.
Was ist denn nun, wenn bei einer Fehlsinn Mutation eine andere Aminosäure codiert wird, welche genauen Auswirkungen auf das Enzym hat denn diese Mutation? Wird die Raumstruktur dabei verändert oder wirken die Anziehungskräfte nicht mehr? Was ist denn, wenn eine hydrophobe Aminosöure durch eine hydrophobe Aminosäure ersetzt wird, hat dies Auswirkungen?
Danke
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> Hallo,
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> ich habe mal eine Frage. Es gibt ja Aminosäuren die können
> hydrophob, hydrophil, sauer, basisch oder aromatisch sein.
> In der Sekundär- und Tertiärstruktur wirken ja zwischen den
> Aminosäureresten ja chemisch-Physikalische Anziehungskräfte
> und welche Raumstruktur man vorfindet, hängt ja von den
> Aminosäuren ab.
Kurze Anmerkung: nur physikalische Anziehungskräfte! Ansonszen gibt es chemische Bindungen wie die S-S-Disulfidbrücke, aber das wäre eine kovalente Bindung, keine Anziehungskraft, als Anziehungskraft gibt es nur Ion-Ion-Bindung oder eben die berühmten Wasserstoffbrückenbindungen, die aber auf polarisierten Bindungen beruhen und also auch elektrostatischer Natur sind :)
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> Was ist denn nun, wenn bei einer Fehlsinn Mutation eine
> andere Aminosäure codiert wird, welche genauen Auswirkungen
> auf das Enzym hat denn diese Mutation? Wird die
> Raumstruktur dabei verändert oder wirken die
> Anziehungskräfte nicht mehr? Was ist denn, wenn eine
> hydrophobe Aminosöure durch eine hydrophobe Aminosäure
> ersetzt wird, hat dies Auswirkungen?
>
> Danke
Also ich versuche, mit meinem Wissen eine Antwort zu geben:
Ja, der Einfluss einer Mutation auf ein Enzym kann sehr groß sein. Die Raumstruktur kann verändert werden, muss aber nicht! Das ist immer so die sache, aber da du dich für den worst case interessierst, bzw. für die Möglichkeiten, hier einige Anregungen:
Sollte die Mutation z.B. die Aminosäure Cystein betreffen, die als einzige in der Lage ist, S-S-Disulfidbrücken auszubilden, diem aßgeblich zur Schleifenbildung des Enzyms beitragen, da nur durch S-S-Brücken feste Bindungen zustande kommen können, so hätte das Enzym am Ende eine komplett andere räumliche Struktur.
Sollten AS betroffen sein, die z.B. eine ionische Endgruppe haben, wären keine elektrostatischen Anziehungskräfte mehr möglich, zumindest nicht so stark wie zuvor.
Du musst dir immer im Klaren darüber sein, dass es eben nicht nur A und B gibt, ein Enzym kann nicht nur funktionsfähig oder funktionsunfähig sein, genauso gut könnte das Enzym zwar nicht mehr die alte Struktur annehmen können, sehr wohl aber eine neue, andere, womit sich seine ganze Funktion ändert. Darauf beruhen ja zum Teil Resistenzerscheinungen bei Bakterien etc. Punktmutationen, aber noch mehr größere Mutationen, bei denen ganze Abschnitte oder Codons betroffen sind, können das Enzym funktionsunfähig machen, indem das aktive Zentrum zerstört wird, sie können dazu führen, dass kein Enzym entsteht, weil die Translation vorzeitig beendet wird, da aus dem ehemaligen Codon jetzt ein Stopp-Codon geworden ist, sie können dazu führen, dass die räumliche Struktur anders wird oder aber, dass sich das neue Enzym einer ganz anderen Tätigkeit widmet, sprich, andere Substrate als vorher chemisch verändert. Es gibt sehr viele Möglichkeiten :)
Und zu der speziellen Frage, ob dies Auswirkungen hätte, wenn eine spezielle AS ersetzt wird. Ich glaube nicht so ausschlaggebend, es sei denn, die AS wäre zentral wichtig, z.B. für das aktive Zentrum. Ansonsten würde eine AS, die vllt hydrophob statt hydrophil ist, nicht das ganze Enzym hydrophob machen, denn das besteht ja aus vllt 500-1000 AS, von daher denke ich nein, aber das ist nur eine Vermutung
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